L-cistin CAS:56-89-3 99 % beli kristali ali kristalinični prah
| Kataloška številka | XD90322 |
| ime izdelka | L-cistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekularna formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekularna teža | 240,30 |
| Podrobnosti o shranjevanju | Ambient |
| Usklajena tarifna oznaka | 29309013 |
Specifikacije produkta
| Videz | Beli kristali ali kristalni prah |
| Esej | 99% |
| Ocena | USP32 |
| Specifična rotacija | -215° do -225° |
| Težke kovine | <0,0015 % |
| AS | 1,5 ppm maks |
| SO4 | 0,040 % maks |
| Fe | <0,003 % |
| Izguba pri sušenju | 0,20 % maks |
| Ostanek pri vžigu | 0,10 % maks |
| Cl | 0,10 % maks |
Kristalne strukture kompleksov karboksipeptidaze T (CpT) z analogi substrata fenilalanina in arginina - benziljantarne kisline in (2-gvanidinoetilmerkapto)jantarne kisline - so bile določene z metodo molekularne zamenjave pri ločljivostih 1,57 Å in 1,62 Å, da bi pojasnili širok profil specifičnosti substrata encima.Pokazalo se je, da sta konservativna ostanka Leu211 in Leu254 (prisotna tudi v karboksipeptidazi A in karboksipeptidazi B) strukturna determinanta za prepoznavanje hidrofobnih substratov, medtem ko je bil Asp263 za prepoznavanje pozitivno nabitih substratov.Mutacije teh determinant spremenijo profil substrata: CpT varianta Leu211Gln pridobi lastnosti, podobne karboksipeptidazi B, CpT varianta Asp263Asn pa selektivnost, podobno karboksipeptidazi A.Pokazalo se je, da je zanka Pro248-Asp258, ki medsebojno deluje z Leu254 in Tyr255, odgovorna za prepoznavanje C-terminalnega ostanka substrata.Vezava substrata na podmesto S1' vodi do premika te zanke, ki je odvisen od liganda, gibanje stranske verige Leu254 pa povzroči konformacijsko preureditev ostanka Glu277, ki je ključnega pomena za katalizo.To je nov vpogled v substratno selektivnost metalokarboksipeptidaz, ki dokazuje pomembnost interakcij med S1' podmesto in katalitskim centrom.
