L-alanin CAS:56-41-7 99 % bel kristalinični prah
| Kataloška številka | XD90326 |
| ime izdelka | D-alanin |
| CAS | 338-69-2 |
| Molekularna formula | C3H7NO2 |
| Molekularna teža | 89.09 |
| Podrobnosti o shranjevanju | Ambient |
| Usklajena tarifna oznaka | 29224985 |
Specifikacije produkta
| Videz | Bel kristalinični prah |
| Esej | 98,5 - 101,5 % |
| Specifična rotacija | +13,7 do +15,1 |
| Težke kovine | <0,0015 % |
| pH | 5,5 - 7 |
| SO4 | <0,03 % |
| Izguba pri sušenju | <0,2 % |
| Železo | <0,003 % |
| Ostanek pri vžigu | <0,15 % |
| Velikost delca | 200um |
| Cl | <0,05 % |
| Raven obstojnih organskih onesnaževal | Brez onesnaževal |
γ-Glutamiltranspeptidaze (γ-GT) cepijo γ-glutamil amidno vez glutationa in prenesejo sproščeno γ-glutamilno skupino v vodo (hidroliza) ali akceptorske aminokisline (transpeptidacija).Ti vseprisotni encimi igrajo ključno vlogo pri biosintezi in razgradnji glutationa ter pri razstrupljanju ksenobiotikov.Tukaj poročamo o kristalni strukturi 3Å ločljivosti Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) in njegovem kompleksu z l-Glu.Rentgenske strukture potrjujejo, da BlGT pripada superdružini N-terminalne nukleofilne hidrolaze, in razkrivajo, da ima protein odprto razcepko aktivnega mesta, podobno tistemu, o katerem poročajo za homologni encim iz Bacillus subtilis, vendar se razlikuje od tistih, opaženih za človeški γ-GT in za γ-GT iz drugih mikroorganizmov.Podatki kažejo, da vezava l-Glu inducira preurejanje C-terminalnega repa velike podenote BlGT in omogoča identifikacijo skupine kislinskih ostankov, ki so potencialno vključeni v prepoznavanje kovinskega iona.Vlogo teh ostankov pri konformacijski stabilnosti BlGT so proučevali s karakterizacijo avtoprocesiranja, encimske aktivnosti, kemične in termične denaturacije štirih novih Ala posameznih mutantov.Rezultati kažejo, da zamenjava Asp568 z Ala vpliva tako na samodejno obdelavo kot na strukturno stabilnost proteina.
