Proteini signalnega procesorja PII so široko razširjeni v prokariontih in rastlinah, kjer nadzorujejo številne anabolične reakcije.Učinkovita čezmerna proizvodnja metabolitov zahteva sprostitev tesnih celičnih kontrolnih krogov.Tukaj prikazujemo, da ena točkovna mutacija v signalnem proteinu PII iz cianobakterije Synechocystis sp.PCC 6803 zadostuje za odklepanje argininske poti, ki povzroča čezmerno kopičenje biopolimera cianoficina (multi-L-arginil-poli-L-aspartat).Ta izdelek je biotehnološkega pomena kot vir aminokislin in poliasparaginske kisline.To delo ponazarja nov pristop inženiringa poti z oblikovanjem po meri prilagojenih signalnih proteinov PII.Tukaj je bil spremenjen Synechocystis sp.Sev PCC6803 z mutacijo PII-I86N je prekomerno kopičil arginin s konstitutivno aktivacijo ključnega encima N-acetilglutamat kinaze (NAGK). V spremenjenem sevu BW86 je bila in vivo aktivnost NAGK močno povečana in povzročila več kot desetkrat večjo vsebnost arginina kot pri divjem tipu.Posledično je sev BW86 v testiranih pogojih akumuliral do 57 % cianoficina na suho celično maso, kar je največji izkoristek cianoficina, o katerem so poročali do danes.Sev BW86 je proizvedel cianoficin v območju molekulske mase od 25 do >100 kDa;divji tip je proizvedel polimer v razponu od 30 do >100 kDa. Zaradi visokega izkoristka in visoke molekulske mase cianoficina, ki ga proizvaja sev BW86, skupaj z nizkimi zahtevami cianobakterij po hranilih je obetaven način za biotehnološko proizvodnjo cianoficina.Ta študija poleg tega dokazuje izvedljivost inženiringa presnovnih poti z uporabo PII signalnega proteina, ki se pojavlja v številnih bakterijskih
